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  • P-ISSN1225-0163
  • E-ISSN2288-8985
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  • P-ISSN 1225-0163
  • E-ISSN 2288-8985

항균성 펩타이드와 혼합된 인지질 분자의 상 변화에 대한 고체 중수소 핵자기 공명 연구

A 2H solid-state NMR study on the lipid phase change in the presence of an antimicrobial peptide

분석과학 / Analytical Science and Technology, (P)1225-0163; (E)2288-8985
2013, v.26 no.1, pp.61-66
https://doi.org/10.5806/AST.2013.26.1.061
최형근 (한남대학교 화학과)
김철 (한남대학교)
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초록

얇은 유리판 위에 잘 정렬된 인지질 이중막에 작용하는 항균성 펩타이드 protegrin-1의 활성작용을 고체 2H 핵자기 공명 분광법을 이용하여 조사하였다. 수화 전후에 있어서 인지질 분자의 배향분포와그 운동성을 고체 2H 핵자기 공명 스펙트럼을 통하여 확인하였다. 진공으로 건조된 상태에서는 인지질분자의 운동성이 작다는 사실 외에는 인지질 분자들의 배향분포에 대한 정확한 상태를 알 수 없었다. 그러나 시료가 수화된 이후에는 시간이 지남에 따라 인지질 분자들이 잘 정렬되어 간다는 것과 원환체 기공이 형성되어 간다는 것을 확인할 수 있었다. Protegrin-1과 같은 항균성 펩타이드에 의한 인지질 이중막 변화를 본 연구논문에서 사용한 방법으로 확인하기 위해서는 상당히 긴 반응시간이 필요하다는 것을확인하였다.

keywords
protegrin-1, antimicrobial peptide, lipid bilayer, solid-state NMR

Abstract

The activity of an antimicrobial peptide, protegrin-1, on the well-aligned lipid bilayer deposited on a thin coverglass plate was investigated by 2H solid-state NMR spectroscopy. Orientational distribution and molecular motion in the lipid bilayer were determined from 2H solid-state NMR spectrum. Reorientational motion of lipid molecules in the vacuum-dried state was found to be small but their orientational distribution was not able to be determined. As storage times were longer, the order of the alignment of lipid molecules in the lipid bilayer and percentages involved in the toroidal pore structures increased. We found that much longer time is required to get the equilibrium state of the peptide-lipid mixture under our experimental condition for investigating the action of the antimicrobial peptide like protegrin-1 on the lipid bilayers deposited on the thin coverglass plates.

keywords
protegrin-1, antimicrobial peptide, lipid bilayer, solid-state NMR


참고문헌

1

 H. Steiner, D. Hultmark, A. Engstrom, H. Bennich and H. G. Boman, Nature, 292(5820), 246-248 (1981).

2

 J. Y. Lee, A. Boman, C. X. Sun, M. Andersson, H. Jornvall, V. Mutt and H. G. Boman, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 86(23), 9159-9162 (1989).

3

 R. Latorre and O. Alvarez, Physiol. Rev., 61(1), 77-150 (1981).

4

 M. Zasloff, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 84(15), 5449-5453 (1987).

5

 P. M. Hwang and H. J. Vogel, Biochem. Cell Biol., 76(2/3), 235-246 (1998).

6

 K. J. Hallock, D. K. Lee and A. Ramamoorthy, Biophys. J., 84(5), 3052-3060 (2003).

7

 J. J. Buffy, A. J. Waring and M. Hong, J. Am. Chem. Soc., 127(12), 4477-4483 (2005).

8

 M. R. Yeaman and N. Y. Yount, Pharmacol. Rev., 55(1), 27-55 (2003).

9

 R. Mani, A. J. Waring, R. I. Lehrer and M. Hong, Biochim. Biophys. Acta, Biomembr., 1716(1), 11-18 (2005).

10

 O. Toke, Biopolymers, 80(6), 717-735 (2005).

11

 Y. Bai, S. Liu, P. Jiang, L. Zhou, J. Li, C. Tang, C. Verma, Y. Mu, R. W. Beuerman and K. Pervushin, Biochemistry, 48(30), 7229-7239 (2009).

12

 A. Pokorny and P. F. F. Almeida, Biochemistry, 44(27), 9538-9544 (2005).

13

 K. Matsuzaki, O. Murase, N. Fujii and K. Miyajima, Biochemistry, 34(19), 6521-6526 (1995).

14

 K. Matsuzaki, K. Sugishita, N. Ishibe, M. Ueha, S. Nakata, K. Miyajima and R. M. Epand, Biochemistry, 37(34), 11856-11863 (1998).

15

 J.-A. Richard, I. Kelly, D. Marion, M. Pezolet and M. Auger, Biophys. J., 83(4), 2074-2083 (2002).

16

 Y. Herasimenka, M. Benincasa, M. Mattiuzzo, P. Cescutti, R. Gennaro and R. Rizzo, Peptides, 26(7), 1127- 1132 (2005).

17

 V. N. Kokryakov, S. S. Harwig, E. A. Panyutich, A. A. Shevchenko, G. M. Aleshina, O. V. Shamova, H. A. Korneva and R. I. Lehrer, FEBS Lett., 327(2), 231-236 (1993).

18

 R. L. Fahrner, T. Dieckmann, S. S. L. Harwig, R. I. Lehrer, D. Eisenberg and J. Feigon, Chem. Biol., 3(7), 543-550 (1996).

19

 H. Jang, B. Ma and R. Nussinov, BMC Struct Biol, 7, 21 (2007).

20

 L. Yang, T. M. Weiss, R. I. Lehrer and H. W. Huang, Biophys. J., 79(4), 2002-2009 (2000).

21

 S. Yamaguchi, T. Hong, A. Waring, R. I. Lehrer and M. Hong, Biochemistry, 41(31), 9852-9862 (2002).

22

 J. J. Buffy, A. J. Waring, R. I. Lehrer and M. Hong, Biochemistry, 42(46), 13725-13734 (2003).

23

 J. J. Buffy, T. Hong, S. Yamaguchi, A. J. Waring, R. I. Lehrer and M. Hong, Biophys. J., 85(4), 2363-2373 (2003).

24

 R. Mani, J. J. Buffy, A. J. Waring, R. I. Lehrer and M. Hong, Biochemistry, 43(43), 13839-13848 (2004).

25

 C. Kim, J. Spano, E. K. Park and S. Wi, Biochim. Biophys. Acta, 1788(7), 1482-1496 (2009).

26

 B. Bechinger, Biochim. Biophys. Acta, Biomembr., 1712(1), 101-108 (2005).

27

 R. Mani, M. Tang, X. Wu, J. J. Buffy, A. J. Waring, M. A. Sherman and M. Hong, Biochemistry, 45(27), 8341- 8349 (2006).

28

 J. J. Buffy, M. J. McCormick, S. Wi, A. Waring, R. I. Lehrer and M. Hong, Biochemistry, 43(30), 9800-9812 (2004).

29

 S. Wi and C. Kim, J. Phys. Chem. B, 112(36), 11402- 11414 (2008).

30

 K. J. L. Hallock, D.-K. and Ramamoorthy, A., Biophys. J., 84, 3052-3060 (2003).

31

 J. Butterworth, Proceedings of the Physical Soc., 86, 297-304 (1965).

32

 C. Kim, Bull. Korean Chem. Soc., 31(2), 372-378 (2010).

33

 C. Kim, J. Korean Chem. Soc., 54(2), 183-191 (2010).

34

 C. Kim, Anal. Sci. Technol., 24(6), 460-466 (2011).

35

 L. S. Vermeer, B. L. de Groot, V. Reat, A. Milon and J. Czaplicki, Eur. Biophys. J., 36(8), 919-931 (2007).

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