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<TEX>$p16^{INK4A}$</TEX> 단백질 활성부위(Asp 84-Leu 104)의 용액상 구조
Solution Structure of 21-Residue Peptide (Asp 84-Leu 104), Functional Site derived from <TEX>$p16^{INK4A}$</TEX>
분석과학 / Analytical Science and Technology, (P)1225-0163; (E)2288-8985
2000, v.13 no.4, pp.494-503
이호진,
안인애,
노성구,
최영상,
윤창노,
&
이강봉.
(2000). <TEX>$p16^{INK4A}$</TEX> 단백질 활성부위(Asp 84-Leu 104)의 용액상 구조. 분석과학, 13(4), 494-503.
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초록
암 억제제인 <TEX>$p16^{INK4A}$</TEX> 단백질의 활성부위 84-104번까지의 21개 아미노산으로 이루어진 펩타이드를 합성하여, 이것의 용액상 구조를 CD, <TEX>$^1H$</TEX> NMR 분광법 그리고, 분자 모델링 방법으로 분석하였다. CDK4 그리고 CDK6와 함께 안정된 complex를 형성하는 p16의 활성 펩타이드(84-104 아미노산)는 in vitro에서 pRb를 인산화하는 CDK4/6의 능력을 차단하고, p16단백질의 기능에서 보여주듯이 G1/S상의 세포 Cycle을 차단한다. NOE를 포함하는 <TEX>$^3J_{NH{\alpha}}$</TEX> 스핀결합 상수, <TEX>$C_{\alpha}H$</TEX> 화학적 이동, 아마이드 화학적 이동의 평균 변화 폭 그리고 온도 계수 등은 p16 펩타이드의 이차구조가 helix-turn-helix의 구조를 구성하는 p16단백질과 유사한 2차 구조를 가지고 있음을 보여주었다. NOE에 근거한 거리 및 이면각을 이용한 3.D 기하구조는 p18이나 p19의 대응하는 부위에 대한 결정구조에서 보여준 바와 같이 아미노산 <TEX>$Gly^{89}-Leu^{91}$</TEX>(<TEX>${\varphi}_{i+1}
- keywords
- <TEX>$p16^{INK4A}$</TEX>, <TEX>$^IH$</TEX> NMR, distance geometry, peptide, <TEX>${\gamma}$</TEX>-turn, three-dimensional structure
Abstract
A 21-residue peptide corresponding to amino acids 84-104 of <TEX>$p16^{INK4A}$</TEX>, the tumor suppressor, has been synthesized and its structure was studied by Circular Dichroism, <TEX>$^1H$</TEX> NMR spectroscopy and molecular modeling. A p16-derived peptide (84-104 amino acids) forming stable complex with CDK4 and CDK6 inhibits the ability of CDK4/6 to phosphorylate pRb in vitro, and blocks cell-cycle progression through G1/S phase as shown in the function of the full-length p16. Its NMR spectral data including NOEs, <TEX>$^3J_{NH-H{\alpha}}$</TEX> coupling constants, <TEX>$C_{\alpha}H$</TEX> chemical shift, the average amplitude of amide chemical shift oscillation and temperature coefficients indicate that the secondary structure of a p16-derived peptide is similar to that of the same region of full-length p16, which consists of helix-turn-helix structure. The 3-D distance geometry structure based on NOE-hased distance and torsion angle restraints is characterized by <TEX>${\gamma}$</TEX>-turn conformation between residues <TEX>$Gly^{89}-Leu^{91}$</TEX>(<TEX>${\varphi}_{i+1}
- keywords
- <TEX>$p16^{INK4A}$</TEX>, <TEX>$^IH$</TEX> NMR, distance geometry, peptide, <TEX>${\gamma}$</TEX>-turn, three-dimensional structure
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